(ギ酸-C-アセチルトランスフェラーゼ)活性化酵素とは?

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(ギ酸-C-アセチルトランスフェラーゼ)活性化酵素

cleaving)で、別名にPFL activase、PFL-glycine:S-adenosyl-L-methionine H transferase (flavodoxin-oxidizing, S-adenosyl-L-methionine-cleaving)、formate acetyltransferase

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Các từ liên quan tới (ギ酸-C-アセチルトランスフェラーゼ)活性化酵素

酵素活性化剤

作用する。G6P濃度が低いとHK-Iは活性化され、G6P濃度が高いとHK-Iは抑制される。グルコキナーゼ（GK）は、グルコースをグルコース-6-リン酸（G6P）にリン酸化することで、解糖系を助ける酵素である。これはヘキソキナーゼのアイソザイムであり、主に膵臓のβ細胞に存在するほか、解糖作用

ユビキチン活性化酵素

3CMM; “Structural insights into E1-catalyzed ubiquitin activation and transfer to conjugating enzymes”. Cell 134 (2): 268–78. (July 2008). doi:10.1016/j

酸化酵素

酸化酵素（さんかこうそ、oxidase）とは、酸化還元酵素の一種で分子状酸素の基質を電子受容体とする酵素である。オキシダーゼとも呼ばれる。酸化酵素は酸素分子を水素あるいは電子受容体とする酸化還元酵素の総称であるが、酸素挿入反応を触媒する酸素添加酵素（オキシゲナーゼ）を含めることも別に区分すること

活性酸素

ンラジカル（通称スーパーオキシドイオン）、ヒドロキシルラジカル、過酸化水素（ペルオキシドイオン）、一重項酸素の4種類とされる。活性酸素は、酸素分子が不対電子を捕獲することによって、スーパーオキシド、過酸化水素、ヒドロキシルラジカル

モノアミン酸化酵素

モノアミン酸化酵素（モノアミンさんかこうそ）またはモノアミンオキシダーゼ（英: monoamine oxidase、略称: MAO、EC 1.4.3.4）は、モノアミンの酸化を触媒する酵素ファミリーであり、酸素を用いてモノアミンからアミンを除去する。体中の大部分の細胞種でミトコンドリア外膜に結合して存在している。1928年にMary

C-H活性化

Greenが光反応によってベンゼンC-H結合へのタングステン錯体の挿入反応を報告した。1979年、ジョージ・ホワイトサイズは、初の脂肪族C-H結合の活性化を行った。 1982年、二つのグループによって独立に発表された報告により、大きく前進した。ロバート・バーグマンはシクロヘキサンやネオペンタンのような飽和炭化水素と

異性化酵素

ヒダントインラセマーゼ EC 5.2.1.1 マレイン酸イソメラーゼ EC 5.2.1.2 マレイルアセト酢酸イソメラーゼ EC 5.2.1.3 レチナールイソメラーゼ EC 5.2.1.4 マレイルピルビン酸イソメラーゼ EC 5.2.1.5 リノレン酸イソメラーゼ EC 5.2.1.6 フリルフラミドイソメラーゼ