Ngôn ngữ
Không có dữ liệu
Thông báo
Không có thông báo mới
〖helix〗
ヘリックス、5残基ごとのものはΠヘリックスと呼ばれる。αヘリックス以外のヘリックス構造はあまり見られないが、310ヘリックスはαヘリックスの末端部で見られることがある。水素結合が2残基ごとの不安定なヘリックス(δヘリックスと呼ばれることがある)が、αヘリックス
ヘリックスターンヘリックスは似た名称であるが異なる構造である。 bHLHモチーフはループでつながれた2本のα-ヘリックスによって特徴づけられる。このモチーフを持つ転写因子は二量体を形成し、塩基性アミノ酸残基を含むヘリックスがDNAに結合する 。一般的に、短い方のヘリックスは、ループ
ヘリックスターンヘリックス(Helix-turn-helix、HTH)とは、タンパク質の主要な構造モチーフの一つで、DNAに結合する性質を持つ。2つのαヘリックスが短いペプチド鎖で繋がった構造を持ち、遺伝子発現を制御するタンパク質に特に多く見られる。 このモチーフは、Cro、CAP、λリプレッサー
[β介]=阶(「階」の簡体字) 電気回路のエミッタ接地回路における電流増幅率。 β粒子、β線、β崩壊 βシート、βヘリックス、βバルジ、βヘアピン:タンパク質の二次構造。 ベータマックス: ソニーが開発したビデオテープレコーダの規格の一つ。 FM16β (富士通のパーソナルコンピュータ機種名) BETA Synt/Techno/Rev3
310ヘリックスとは、タンパク質の二次構造にまれに見られる構造の1つである。 310ヘリックスのアミノ酸は右巻きのらせんを形成する。らせん中ではアミノ酸は120度ずつずれて配置し、アミノ酸3つで1巻きとなっている。また軸方向には1巻きごとに2.0Å長くなる。さらにアミノ酸のアミノ基が3つ前のアミノ酸
πヘリックスは、タンパク質中に見られる二次構造の一つである。 通常のπヘリックスは右巻きのらせんである。構成するアミノ酸は87°ずつ回転しながら4.4残基で1巻きし、1巻きごとに軸方向に1.15Å進む。さらにアミノ酸のアミノ基は5つ先のアミノ酸のカルボキシル基と水素結合を形成する。これが310ヘリ
β-ラクタム (beta-lactam)とは四員環のラクタム(環状アミド)である。窒素原子がカルボニルのβ炭素に結合しているためこの名で呼ばれている。合成可能な最も単純なβ-ラクタムは2-アゼチジノンである。 β-ラクタム環は複数の抗生物質の核となる構造である。主なものにはペニシリン、セファロスポ