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免疫グロブリンA(めんえきグロブリンA、英: Immunoglobulin A, IgA)は、哺乳類および鳥類に存在する免疫グロブリンの一種であり、2つの重鎖(α鎖)と2つの軽鎖(κ鎖およびλ鎖)から構成される。IgA分子は2つの抗原結合部位を有しているが、気道や腸管などの外分泌液中ではJ鎖(英語
量体を形成している。五量体が多いが六量体のものもあり、五量体の分子量は約900kである。1つの単量体が2つの抗原結合部位を持っているため、五量体のIgMには合計10個の抗原結合部位があることになる。しかし抗原のサイズが大きいため、通常IgMに10個の抗原が同時に結合することはない。 J鎖は五量体
免疫グロブリンD(Immunoglobulin D、IgD)は、免疫グロブリンMとともに未成熟のB細胞表面に存在するタンパク質の約1%を占める、抗体タンパク質の一つである。血清中の分泌タンパク質としても極微量存在する。分泌IgDは、δクラスの2つの重鎖と2つのIg軽鎖からなる単量体である。 IgD
免疫グロブリンE(めんえきグロブリンE、英語: Immunoglobulin E、IgE)とは哺乳類にのみ存在する糖タンパク質であり、免疫グロブリンの一種である。 1966年、石坂公成はジョンズ・ホプキンズ大学においてブタクサに対してアレルギーをもつ患者の血清からIgEを精製した。また1967年にはウプサラ大学(スウェーデン)のS
投与される製剤には1000人を超える献血者の血漿から抽出された多価IgG(免疫グロブリンG)が含まれている。 IVIGの効果は2週間から3か月続く。 以下の3つの主要な分類群に対する治療法として主に用いられている。 免疫不全(原発性あるいは続発性、無または低γグロブリン血症) 自己免疫疾患(例: 特発性血小板減少性紫斑病)および炎症性疾患(例:
for free kappa and free lambda immunoglobulin light chains: relative sensitivity for detection of monoclonal light chains”. Clin Chem 48 (9): 1437–44. (2001)
免疫グロブリン重鎖(めんえきグロブリンじゅうさ、英: immunoglobulin heavy chain、IgH)は、抗体(免疫グロブリン)の大規模なポリペプチドサブユニットである。ヒトゲノム上で、IgH(英語版)遺伝子座は14番染色体に存在する。 典型的な抗体は、2本の免疫グロブリン(Ig)重鎖
抗Dヒト免疫グロブリン (RhIG)はRh血液型不適合の予防に用いられる薬剤であり、Rhマイナスの母親とRhプラスの特発性血小板減少性紫斑病(ITP)の患者に投与される。ほとんどの場合妊娠中とその次の妊娠の両方の期間に投与される。Rhマイナスの患者がRhプラスの血液を輸血した場合にも投与されること