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β-アラニン(β-alanine)とは、3-アミノプロパン酸(3-aminopropanoic acid)のことである。 β-アラニンはアミノ酸の1種であるα-アラニンの構造異性体であり、カルボキシ基から見てα位にアミノ基を持つアラニンとは異なり、カルボキシ基から見てβ位にアミノ基を持つ。なお、その
アラニンデヒドロゲナーゼ(alanine dehydrogenase)は、アラニン・アスパラギン酸・グルタミン酸代謝、タウリン・ヒポタウリン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 L-アラニン + H2O + NAD+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons
アラニンラセマーゼ(alanine racemase, EC 5.1.1.1)は、アラニンのラセミ化を触媒する酵素である。 L-アラニン ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-アラニン ピリドキサール-5-リン酸を補酵素にもつ。
ligase、EC 6.1.1.7)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + L-アラニン + RNA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + L-アラニルtRNAAla 従って、この酵素は、ATPとL-アラニンとRNA
D-アラニル-D-アラニンリガーゼ(D-alanine-D-alanine ligase、EC 6.3.2.4)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + 2 D-アラニン ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ADP + リン酸 + D-アラニル-D-アラニン
Dの双方の立体異性体に作用し、L-フェニルアラニルアデニル酸とD-フェニルアラニルアデニル酸を生成する。結合した化合物は酵素のチオールに転移、続けて立体配置が変換される。2種の異性体のうちD体の方が7:3の比率で有利である。フェニルアラニンのラセミ化はアデノシン三リン酸からアデニル酸と二リン
Walsh, C.T. (1991). “Molecular basis for vancomycin resistance in Enterococcus faecium BM4147: biosynthesis of a depsipeptide peptidoglycan precursor by
for different glycine residues: FemB cannot substitute for FemA in staphylococcal peptidoglycan pentaglycine side chain formation”. J. Bacteriol. 179: