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となり、ペプチド結合はトランス型である。よりコンパクトなポリプロリンIヘリックスは右巻きで、二面角 (φ,ψ) の値は (-75°,160°)、ポリペプチド結合はシス型である。プロリンだけが20個ほど繋がったポリペプチドはポリプロリンIヘリックスの構造を取る。 ポリプロリンIIヘリックスは二面角 (φ,ψ) が (-75°
プロリンである。 系統名はプロリンラセマーゼである。この酵素は、アルギニン及びプロリンの代謝に関与している。また、細菌においては、L-プロリンとD-プロリンの相互変換を触媒している。 最初に同定された真核生物のプロリンラセマーゼは、クルーズトリパノソーマ(Trypanosoma
“Structure of proline 3-hydroxylase. Evolution of the family of 2-oxoglutarate dependent oxygenases.”. Eur. J. Biochem. 268: 6625-6636. PMID 11737217.
プロリルイソメラーゼ(Prolyl isomerase、またはペプチジルプロリルイソメラーゼ Peptidylprolylisomerase:略称PPIase)は異性化酵素(イソメラーゼ)の一種で、タンパク質分子中のプロリン残基のシス・トランス異性化を触媒する。EC 5.2.1.8。全ての生物に知られている。